الرئيسية
التسجيل
الانزيمات
مقدمه:
אנזימים , Enzymes
تحدث بالخلايا تفاعلات كيماويه معقده وكثيره تقوم الانزيمات بها. هنالك الالاف من الانزيمات حيث كل انزيم خصص لأداء مهمه معينه طبقا لقاعده محدده داخل الخليه . اي ان الانزيمات لها دور بالتحكم قي كيمياء الخليه وبشكل دقيق . الانزيم هو العامل المساعد الذي يؤثر على سرعة التفاعل ومن خصائصه:
1. يشترك الانزيم بالتفاعل ولكن تركيبه الكيماوي بعد التفاعل يبقى ثابتاً (غالبا) .
2. تسرع الانزيمات في الوصول الى حالة توازن كيماوي (שווי משקל( .
3. يقلل من الطاقه التنشيط اللازمه لحدوث التفاعل . (انظر الشكل 1)
4. يتميز الانزيم بالتخصص , حيث لكل انزيم تفاعل واحد خاص .
مبنى الانزيم والموقع الفعال :
الانزيمات هي عباره عن بروتينات ( تعلمنا ان البروتين هو مركب عضوي عباره عن سلسله مكونه من وحدات تدعى احماض امينيه المرتبطه ببعضها بأربطه بيبتيديه ) . المبنى الفراغي للانزيم (الرباعي) هو الذي يؤهل الانزيم بالقيام بعمله الخاص . بعض الانزيمات تعمل بوجدود مساعد(مرافق الانزيم Co-Enzyme ) خاص مثل ايونات مختلفه كالحديد او المغنيسيوم او الكالسيوم التي بدونها الانزيم غير قادر على اتمام مهمته :
Co – enzyme + APo – enzyme Haloenzyme
انزيم كامل انزيم مجرّد + مساعد (مرافق الانزيم)
الموقع الفعال (אתר פעיל Active site ):
لكل انزيم تركيب خاص ودقيق, يميزه عن غيره وفي كل انزيم مركز منشط او اكثر مسؤول عن قيام الانزيم بعمله حيث يتلاءم الموقع الفعال هذا مع نوع مادة الاساس (substrate) التي يعمل عليها الانزيم , التي ترتبط في هذا المكان . بالبدايه ترتبط مادة الاساس بالانزيم فيتكون مركبا "معقدا" مؤقتا (Enzyme-Substrate Complex). ثم يتحلل المركب المعقد المؤقت ليكون نواتج ويتحرر الانزيم :
الانزيم + الناتج مركب معقد مؤقت مادى الاساس الانزيم
بسبب تخصص الانزيم مع الماده التي يعمل عليها حيث يؤثر المفتاح على قفل واحد فقط وعدم دخول الانزيم بالتفاعل بل تحفيزها فهذا مشابه لعمل المفتاح والقفل بحيث القفل هو مادة الاساس والانزيم هو المفتاح .من هنا اسم النظرية: نظرية القفل والمفتاح .
العوامل التي تؤثر على عمل الانزيم:
هنالك عدة عوامل تؤثر على سرعة عمل الانزيمات منها :
أ. تركيز الانزيم .
ب. تركيز مادة الاساس .
ت. درجة الحراره .
ث. درجة الحموضه .
ج. عوامل معيقه .
أ. تركيز الانزيم :-
تتناسب سرعة التفاعل تناسبا طرديا مع زيادة تركيز الانزيم اي كلما كان تركيز الانزيم اعلى كلما زادت سرعة التفاعل . نلاحظ ذلك في الشكل 3 أ+ب بين النقاط A و B . بينما يُلاحظ استقرار في سرعة التفاعل على حد معين اي ان بعد اضافة اكثر انزيم تبقى سرعة التفاعل ثابته تدعى هذه السرعه بالسرعه القصوى . السبب لوجود الاستفرار يرجع لتركيز مادة الاساس المحدوده , فمادة الاساس قد اصبحت مرتبطة كلها بالانزيمات فاضافة انزيمات اكثر "لن تجد" مادة اساس لتعمل عليها .
ب. تركيز مادة الاساس :-
كذلك الامر بالنسبه لتركيزمادة الاساس , فتتناسب سرعة التفاعل تناسبا طرديا مع زيادة تركيز مادة الاساس اي كلما كان تركيز مادة الاساس اعلى كلما زادت سرعة التفاعل .
نرى انه بعد اضافة تركيز معين من مادة الاساس تبقى سرعة عمل الانزيم ثابته (سرعة التفاعل) (Vmax) يعود ذلك كون الانزيمات موجودة بتركيز محدود فاضافة اكثر مادة اساس "لن تجد" انزيمات لترتبط بها اي ان كل الانزيمات قد اصبحت موجوده بشكل "المركب المعقد المؤقت ES ) .لذا لن تزيد سرعة التفاعل اكثر .
ت. درجة الحراره :-
يؤدي ارتفاع درجة الحراره الى زيادة سرعة التفاعل الانزيمي حتى جد معين فقط , اذ تزداد سرعة التفاعل في البدايه مع اارتفاع درجة الحراره لغاية وصول درجة الحراره المثلى ( Optimal ) ولكن عند الدرجات الحراريه الاعلى تنخفض السرعه تدريجيا حتى الصفر (الشكل 5)
تتؤثر درجة الحراره بطريقتين:
1) ارتفاع درجة الحراره يزيد من سرعة حركة الجزيئات وبالتالي ازدياد احتمال تصادف الانزيم مع مادة الاساس .
2) زيادة سرعة تخثر الانزيم بسبب ارتفاع درجة الحراره كون الانزيم هو بروتين حيث تؤدي الحراره العاليه الى هدم المبنى الفراغي وفقدانه وظيفته . درجة الحراره 37 مئويه عادة هي درجة الحراره المثلى(Optimal Temp) لعمل الانزيم , في حين ان درجة حراره منخفضه تسبب لوقف عمل الانزيم .
ث. درجة الحموضه pH :-
تتاثر الانزيمات بتغير درجة ال pH , الدرجه الاكثر مفضله هي درجة الحموضه التي يكون نشاط الانزيم الاعلى بها وهي درجة الـ pH المثلى . (كما هو مبيّن في الشكل 6) .درجة درجة pH متطرفه عاليه او متطرفه منخفصه عادة تفقد الانزيم فعاليته , حيث ان درجة الخموضه هي ايضا عاملا محددا لاستقرار تركيب الانزيم .
Enzyme pH Optimum
Lipase (بنكرياس) 8.0
Lipase (معده) 4.0 - 5.0
Lipase (castor oil) 4.7
Pepsin (معده) 1.5 - 1.6
Trypsin (الامعاء) 7.8 - 8.7
Urease 7.0
Invertase 4.5
Maltase 6.1 - 6.8
Amylase (بنكرياس) 6.7 - 7.0
Amylase (malt) 4.6 - 5.2
Catalase 7.0
جدول 1: يبين درجات الحموضه المثلى لكل انزيم
يبين جدول 1 مدى التفاوت بين درجات الحموضه المثلى للانزيمات فمثلا انزيم الببسين يعمل في درجة pH منخفضه جدا ( اي حامضي جدا ) بينما انزيم التربسين يعمل في درجة حموضه عاليه (اي قاعديه ) ومعظم الانزيمات في درجة Ph متعادله .
ج. عوامل معيقه :-
الاعاقه هي الظاهره التي تتميز بتبطيء سرعة التفاعل بوجود عامل معيق (מעכב- inhibitor). تقسم العوامل المعيقه لفئتين :
1. اعاقه تنافسيه מעכבים תחרותיים Competitive Inhibitors
2. اعاقه غير تنافسيه מעכבים לא תחרותיים Non-Competitive Inhibitors
1. الاعاقه التنافسيه :
في هذا النوع من الاعاقه يتنافس المعيق مع مادة الاساس على الارتباط بالمركز الفعال بالانزيم . اذ ان هذا النوع من التنافس يتطلب تشابه بالتركيب بين المعيق والمادة الاساس . فكلما كانا اكثر تشابه كانت الاعاقه اكثر لتركيز الانزيم ومادة الاساس ايضا لهما تأثير على مدى الاعاقه , يكون تأثير المعيق عكسيا اي بزيادة مادة الاساس يستعيد الانزيم نشاطه الطبيعي .
2. الاعاقه غير التنافسيه:
هذا النوع من الاعاقه لا يمكن ابطاله بزيادة تركيز مادة الاساس , اذ يعتمد مقدار الاعاقه على تركيز العامل المعيق وميل الانزيم للارتباط به . تقلل الاعاقه غير التنافسيه من سرعة التفاعل الفصوى (Vmax) ويعود ذلك لانخفاض عدد الانزيمات الفعاله ( غير مرتبطه بالمعيق )
.
: :تحية
مقدمه:
אנזימים , Enzymes
تحدث بالخلايا تفاعلات كيماويه معقده وكثيره تقوم الانزيمات بها. هنالك الالاف من الانزيمات حيث كل انزيم خصص لأداء مهمه معينه طبقا لقاعده محدده داخل الخليه . اي ان الانزيمات لها دور بالتحكم قي كيمياء الخليه وبشكل دقيق . الانزيم هو العامل المساعد الذي يؤثر على سرعة التفاعل ومن خصائصه:
1. يشترك الانزيم بالتفاعل ولكن تركيبه الكيماوي بعد التفاعل يبقى ثابتاً (غالبا) .
2. تسرع الانزيمات في الوصول الى حالة توازن كيماوي (שווי משקל( .
3. يقلل من الطاقه التنشيط اللازمه لحدوث التفاعل . (انظر الشكل 1)
4. يتميز الانزيم بالتخصص , حيث لكل انزيم تفاعل واحد خاص .
مبنى الانزيم والموقع الفعال :
الانزيمات هي عباره عن بروتينات ( تعلمنا ان البروتين هو مركب عضوي عباره عن سلسله مكونه من وحدات تدعى احماض امينيه المرتبطه ببعضها بأربطه بيبتيديه ) . المبنى الفراغي للانزيم (الرباعي) هو الذي يؤهل الانزيم بالقيام بعمله الخاص . بعض الانزيمات تعمل بوجدود مساعد(مرافق الانزيم Co-Enzyme ) خاص مثل ايونات مختلفه كالحديد او المغنيسيوم او الكالسيوم التي بدونها الانزيم غير قادر على اتمام مهمته :
Co – enzyme + APo – enzyme Haloenzyme
انزيم كامل انزيم مجرّد + مساعد (مرافق الانزيم)
الموقع الفعال (אתר פעיל Active site ):
لكل انزيم تركيب خاص ودقيق, يميزه عن غيره وفي كل انزيم مركز منشط او اكثر مسؤول عن قيام الانزيم بعمله حيث يتلاءم الموقع الفعال هذا مع نوع مادة الاساس (substrate) التي يعمل عليها الانزيم , التي ترتبط في هذا المكان . بالبدايه ترتبط مادة الاساس بالانزيم فيتكون مركبا "معقدا" مؤقتا (Enzyme-Substrate Complex). ثم يتحلل المركب المعقد المؤقت ليكون نواتج ويتحرر الانزيم :
الانزيم + الناتج مركب معقد مؤقت مادى الاساس الانزيم
بسبب تخصص الانزيم مع الماده التي يعمل عليها حيث يؤثر المفتاح على قفل واحد فقط وعدم دخول الانزيم بالتفاعل بل تحفيزها فهذا مشابه لعمل المفتاح والقفل بحيث القفل هو مادة الاساس والانزيم هو المفتاح .من هنا اسم النظرية: نظرية القفل والمفتاح .
العوامل التي تؤثر على عمل الانزيم:
هنالك عدة عوامل تؤثر على سرعة عمل الانزيمات منها :
أ. تركيز الانزيم .
ب. تركيز مادة الاساس .
ت. درجة الحراره .
ث. درجة الحموضه .
ج. عوامل معيقه .
أ. تركيز الانزيم :-
تتناسب سرعة التفاعل تناسبا طرديا مع زيادة تركيز الانزيم اي كلما كان تركيز الانزيم اعلى كلما زادت سرعة التفاعل . نلاحظ ذلك في الشكل 3 أ+ب بين النقاط A و B . بينما يُلاحظ استقرار في سرعة التفاعل على حد معين اي ان بعد اضافة اكثر انزيم تبقى سرعة التفاعل ثابته تدعى هذه السرعه بالسرعه القصوى . السبب لوجود الاستفرار يرجع لتركيز مادة الاساس المحدوده , فمادة الاساس قد اصبحت مرتبطة كلها بالانزيمات فاضافة انزيمات اكثر "لن تجد" مادة اساس لتعمل عليها .
ب. تركيز مادة الاساس :-
كذلك الامر بالنسبه لتركيزمادة الاساس , فتتناسب سرعة التفاعل تناسبا طرديا مع زيادة تركيز مادة الاساس اي كلما كان تركيز مادة الاساس اعلى كلما زادت سرعة التفاعل .
نرى انه بعد اضافة تركيز معين من مادة الاساس تبقى سرعة عمل الانزيم ثابته (سرعة التفاعل) (Vmax) يعود ذلك كون الانزيمات موجودة بتركيز محدود فاضافة اكثر مادة اساس "لن تجد" انزيمات لترتبط بها اي ان كل الانزيمات قد اصبحت موجوده بشكل "المركب المعقد المؤقت ES ) .لذا لن تزيد سرعة التفاعل اكثر .
ت. درجة الحراره :-
يؤدي ارتفاع درجة الحراره الى زيادة سرعة التفاعل الانزيمي حتى جد معين فقط , اذ تزداد سرعة التفاعل في البدايه مع اارتفاع درجة الحراره لغاية وصول درجة الحراره المثلى ( Optimal ) ولكن عند الدرجات الحراريه الاعلى تنخفض السرعه تدريجيا حتى الصفر (الشكل 5)
تتؤثر درجة الحراره بطريقتين:
1) ارتفاع درجة الحراره يزيد من سرعة حركة الجزيئات وبالتالي ازدياد احتمال تصادف الانزيم مع مادة الاساس .
2) زيادة سرعة تخثر الانزيم بسبب ارتفاع درجة الحراره كون الانزيم هو بروتين حيث تؤدي الحراره العاليه الى هدم المبنى الفراغي وفقدانه وظيفته . درجة الحراره 37 مئويه عادة هي درجة الحراره المثلى(Optimal Temp) لعمل الانزيم , في حين ان درجة حراره منخفضه تسبب لوقف عمل الانزيم .
ث. درجة الحموضه pH :-
تتاثر الانزيمات بتغير درجة ال pH , الدرجه الاكثر مفضله هي درجة الحموضه التي يكون نشاط الانزيم الاعلى بها وهي درجة الـ pH المثلى . (كما هو مبيّن في الشكل 6) .درجة درجة pH متطرفه عاليه او متطرفه منخفصه عادة تفقد الانزيم فعاليته , حيث ان درجة الخموضه هي ايضا عاملا محددا لاستقرار تركيب الانزيم .
Enzyme pH Optimum
Lipase (بنكرياس) 8.0
Lipase (معده) 4.0 - 5.0
Lipase (castor oil) 4.7
Pepsin (معده) 1.5 - 1.6
Trypsin (الامعاء) 7.8 - 8.7
Urease 7.0
Invertase 4.5
Maltase 6.1 - 6.8
Amylase (بنكرياس) 6.7 - 7.0
Amylase (malt) 4.6 - 5.2
Catalase 7.0
جدول 1: يبين درجات الحموضه المثلى لكل انزيم
يبين جدول 1 مدى التفاوت بين درجات الحموضه المثلى للانزيمات فمثلا انزيم الببسين يعمل في درجة pH منخفضه جدا ( اي حامضي جدا ) بينما انزيم التربسين يعمل في درجة حموضه عاليه (اي قاعديه ) ومعظم الانزيمات في درجة Ph متعادله .
ج. عوامل معيقه :-
الاعاقه هي الظاهره التي تتميز بتبطيء سرعة التفاعل بوجود عامل معيق (מעכב- inhibitor). تقسم العوامل المعيقه لفئتين :
1. اعاقه تنافسيه מעכבים תחרותיים Competitive Inhibitors
2. اعاقه غير تنافسيه מעכבים לא תחרותיים Non-Competitive Inhibitors
1. الاعاقه التنافسيه :
في هذا النوع من الاعاقه يتنافس المعيق مع مادة الاساس على الارتباط بالمركز الفعال بالانزيم . اذ ان هذا النوع من التنافس يتطلب تشابه بالتركيب بين المعيق والمادة الاساس . فكلما كانا اكثر تشابه كانت الاعاقه اكثر لتركيز الانزيم ومادة الاساس ايضا لهما تأثير على مدى الاعاقه , يكون تأثير المعيق عكسيا اي بزيادة مادة الاساس يستعيد الانزيم نشاطه الطبيعي .
2. الاعاقه غير التنافسيه:
هذا النوع من الاعاقه لا يمكن ابطاله بزيادة تركيز مادة الاساس , اذ يعتمد مقدار الاعاقه على تركيز العامل المعيق وميل الانزيم للارتباط به . تقلل الاعاقه غير التنافسيه من سرعة التفاعل الفصوى (Vmax) ويعود ذلك لانخفاض عدد الانزيمات الفعاله ( غير مرتبطه بالمعيق )
.
: :تحية
